線粒體與過氧化物酶體詞彙解釋
過氧化物酶體又稱微體，過氧化物酶體在1954年被發現時, 由於不知道這種顆粒的功能，將它稱爲微體。接下來小編爲大家整理了線粒體與過氧化物酶體詞彙解釋，希望對你有幫助哦!
1. 線粒體(mitochondrion)
線粒體是1850年發現的，1898年命名。線粒體由兩層膜包被，外膜平滑，內膜向內摺疊形成嵴，兩層膜之間有腔，線粒體中央是基質。基質內含有與三羧酸循環所需的全部酶類，內膜上具有呼吸鏈酶系及ATP酶複合體。線粒體是細胞內氧化磷酸化和形成ATP的主要場所，有細胞"動力工廠"(power plant)之稱。另外，線粒體有自身的DNA和遺傳體系， 但線粒體基因組的基因數量有限，因此，線粒體只是一種半自主性的細胞器。
線粒體的形狀多種多樣， 一般呈線狀，也有粒狀或短線狀。線粒體的直徑一般在0.5～1.0 μm， 在長度上變化很大， 一般爲1.5～3μm， 長的可達10μm ，人的成纖維細胞的線粒體則更長，可達40μm.不同組織在不同條件下有時會出現體積異常膨大的線粒體， 稱爲巨型線粒體(megamitochondria)
在多數細胞中，線粒體均勻分佈在整個細胞質中，但在某些些細胞中，線粒體的分佈是不均一的，有時線粒體聚集在細胞質的邊緣。在細胞質中，線粒體常常集中在代謝活躍的區域，因爲這些區域需要較多的ATP，如肌細胞的肌纖維中有很多線粒體。另外， 在精細胞、鞭毛、纖毛和腎小管細胞的基部都是線粒體分佈較多的地方。線粒體除了較多分佈在需要ATP的區域外，也較爲集中的分佈在有較多氧化反應底物的區域，如脂肪滴，因爲脂肪滴中有許多要被氧化的脂肪。
2. 外膜(outer membrane)
包圍在線粒體外面的一層單位膜結構。厚6nm， 平整光滑， 上面有較大的孔蛋白， 可允許相對分子質量在5kDa左右的分子通過。外膜上還有一些合成脂的酶以及將脂轉變成可進一步在基質中代謝的酶。外膜的標誌酶是單胺氧化酶。
3. 內膜(inner membrane)
位於外膜內層的一層單位膜結構， 厚約6nm.內膜對物質的通透性很低， 只有不帶電的小分子物質才能通過。內膜向內折褶形成許多嵴， 大大增加了內膜的表面積。內膜含有三類功能性蛋白：①呼吸鏈中進行氧化反應的酶; ②ATP合成酶複合物; ③一些特殊的運輸蛋白， 調節基質中代謝代謝物的輸出和輸入。內膜的標誌酶是細胞色素氧化酶。
4. 線粒體膜間隙(intermembrane space)
線粒體內膜和外膜之間的間隙， 約6～8nm， 其中充滿無定形的液體， 含有可溶性的酶、底物和輔助因子。膜間隙的標誌酶是腺苷酸激酶。
5. 線粒體基質( matrix)
內膜和嵴包圍着的線粒體內部空間， 含有很多蛋白質和脂類，催化三羧酸循環中脂肪酸和丙酮酸氧化的酶類， 也都存在於基質中。此外， 還含有線粒體DNA、 線粒體核糖體、tRNAs、rRNAs以及線粒體基因表達的各種酶。基質中的標誌酶是蘋果酸脫氫酶。
6. 嵴(cristae)
線粒體內膜向基質折褶形成的結構稱作嵴 (cristae)， 嵴的形成使內膜的表面積大大增加。嵴有兩種排列方式：一是片狀(lamellar)， 另一是管狀(tubular)。在高等動物細胞中主要是片狀的排列， 多數垂直於線粒體長軸。在原生動物和植物中常見的是管狀排列。線粒體嵴的數目、形態和排列在不同種類的細胞中差別很大。一般說需能多的細胞，不僅線粒體多，而且線粒體嵴的數目也多。
線粒體內膜的嵴上有許多排列規則的顆粒稱爲線粒體基粒(elementary particle)，每個基粒間相距約10 nm.基粒又稱偶聯因子1(coupling factor 1)，簡稱F1，實際是ATP合酶(ATP synthase)，又叫F0 F1 ATP酶複合體， 是一個多組分的複合物。
7. 蛋白質尋靶(protein targeting)
遊離核糖體合成的蛋白質在細胞內的定位是由前體蛋白本身具有的引導信號決定的。不同類型的引導信號可以引導蛋白質定位到特定的細胞器，如線粒體、葉綠體、細胞核和過氧化物酶體等。這些蛋白質在遊離核糖體上合成釋放之後需要自己尋找目的地，因此稱爲蛋白質尋靶。
8. 翻譯後轉運(post-translational translocation)
遊離核糖體上合成的蛋白質必須等蛋白質完全合成並釋放到胞質溶膠後才能被轉運，所以將這種轉運方式稱爲翻譯後轉運。通過這種方式轉運的蛋白質包括線粒體、葉綠體和細胞核的部分蛋白，以及過氧化物酶體的全部蛋白等。在遊離核糖體上合成的蛋白質中有相當一部分直接存在於胞質溶膠中， 包括細胞骨架蛋白、各種反應體系的酶或蛋白等。
9. 蛋白質分選(protein sorting)
主要是指膜結合核糖體上合成的蛋白質， 通過信號肽，在翻譯的同時進入內質網， 然後經過各種加工和修飾，使不同去向的蛋白質帶上不同的標記， 最後經過高爾基體反面網絡進行分選，包裝到不同類型的小泡，並運送到目的地， 包括內質網、高爾基體、溶酶體、細胞質膜、細胞外和核膜等。
廣義的蛋白質分選也包括在遊離核糖體上合成的蛋白質的定位。
10. 共翻譯轉運(co-translational translocation)
膜結合核糖體上合成的蛋白質， 在它們進行翻譯的同時就開始了轉運，主要是通過定位信號，一邊翻譯，一邊進入內質網， 然後再進行進一步的加工和轉移。由於這種轉運定位是在蛋白質翻譯的同時進行的，故稱爲共翻譯轉運。在膜結合核糖體上合成的蛋白質通過信號肽，經過連續的膜系統轉運分選才能到達最終的目的地，這一過程又稱爲蛋白質分選，或蛋白質運輸(protein trafficking)。
11. 遊離核糖體(free ribosomes)
在蛋白質合成的全過程中， 結合有mRNA的核糖體都是遊離存在的(實際上是與細胞骨架結合在一起的)，不與內質網結合。這種核糖體之所以不與內質網結合， 是因爲被合成的蛋白質中沒有特定的信號，與核糖體無關。
12. 膜結合核糖體(membrane-bound ribosomes)
結合有mRNA並進行蛋白質合成的核糖體在合成蛋白質的初始階段處於遊離狀態，但是隨着肽鏈的合成，核糖體被引導到內質網上與內質網結合在一起，這種核糖體稱爲膜結合核糖體。
這種核糖體與內質網的結合是由合成的新生肽N端的信號序列決定的，而與核糖體自身無關。
13. 導肽(leading peptide)
又稱轉運肽(transit peptide)或導向序列(targeting sequence)，它是遊離核糖體上合成的蛋白質的N-端信號。
導肽是新生蛋白N-端一段大約20～80個氨基酸的肽鏈， 通常帶正電荷的鹼性氨基酸(特別是精氨酸和賴氨酸)含量較爲豐富， 如果它們被不帶電荷的氨基酸取代就不起引導作用，說明這些氨基酸對於蛋白質的定位具有重要作用。這些氨基酸分散於不帶電荷的氨基酸序列之間。轉運肽序列中不含有或基本不含有帶負電荷的酸性氨基酸，並且有形成兩性α螺旋的傾向。轉運肽的這種特徵性的結構有利於穿過線粒體的雙層膜。不同的轉運肽之間沒有同源性，說明導肽的序列與識別的特異性有關，而與二級或高級結構無太大關係。
導肽運送蛋白質時具有以下特點：①需要受體; ②消耗ATP; ③需要分子伴侶; ④要電化學梯度驅動; ⑤要信號肽酶切除信號肽; ⑥通過接觸點進入;⑦非摺疊形式運輸。
14. 氧化(oxidation)
葡萄糖(或糖原)在正常有氧的條件下， 經氧化產生CO2 和水，這個總過程稱作糖的有氧氧化，又稱細胞氧化或生物氧化。整個過程分爲三個階段： ①糖氧化成丙酮酸。葡萄糖進入細胞後經過一系列酶的催化反應，最後生成丙酮酸的過程，此過程在細胞質中進行， 並且是不耗能的過程;②丙酮酸進入線粒體， 在基質中脫羧生成乙酰CoA; ③乙酰CoA進入三羧酸循環， 徹底氧化。
15. 糖酵解(glycolysis)
葡萄糖在無氧條件下， 生成丙酮酸的過程。此過程在細胞質中進行， 並且是不耗氧的過程。
16……三羧酸循環(citric acid cycle)
由乙酰CoA和草酰乙酸縮合成有三個羧基的檸檬酸， 檸檬酸經一系列反應， 一再氧化脫羧， 經α酮戊二酸、 琥珀酸， 再降解成草酰乙酸。而參與這一循環的丙酮酸的三個碳原子， 每循環一次， 僅用去一分子乙酰基中的二碳單位， 最後生成兩分子的CO2 ， 並釋放出大量的能量。
17. 電子載體(electron carriers)
在電子傳遞過程中與釋放的電子結合並將電子傳遞下去的物質稱爲電子載體。參與傳遞的電子載體有四種∶黃素蛋白、細胞色素、鐵硫蛋白和輔酶Q，在這四類電子載體中，除了輔酶Q以外，接受和提供電子的氧化還原中心都是與蛋白相連的輔基。
18. 黃素蛋白(flavoproteins)
黃素蛋白是由一條多肽結合1個輔基組成的酶類，結合的輔基可以是FAD或FMN，它們是維生素B2的衍生物，每個輔基能夠接受和提供兩個質子和電子。線粒體中的黃素蛋白主要是電子傳遞鏈中NADH脫氫酶和TCA循環中的琥珀酸脫氫酶。
19. 細胞色素(cytochromes)
細胞色素是含有血紅素輔基的一類蛋白質。血紅素基團是由卟啉環結合一個鐵原子(鐵原子位於環的中央)構成的。與NAD+和FAD不同， 在氧化還原過程中，血紅素基團的鐵原子可以傳遞單個的電子而不必成對傳遞。血紅素中的鐵通過Fe3+和 Fe2+兩種狀態的變化傳遞電子。在還原反應時，鐵原子由Fe3+狀態轉變成Fe2+狀態;在氧化反應中，鐵由Fe2+轉變成Fe3+.電子傳遞鏈中至少有五種類型的細胞色素∶a、a3、b、c和c1，它們間的差異在於血紅素基團中取代基和蛋白質氨基酸序列的不同。
20. 鐵硫蛋白(iron-sulfur proteins， Fe/S protein)
鐵硫蛋白是含鐵的蛋白質，也是細胞色素類蛋白。在鐵硫蛋白分子的中央結合的不是血紅素而是鐵和硫，稱爲鐵-硫中心(iron-sulfur centers)。最常見的是在蛋白質的中央含有四個原子，其中兩個是鐵，另兩個是硫，稱爲[2Fe-2S]，或在蛋白質的中央含有八個原子，其中四個是鐵，另四個是硫，稱爲[4Fe-4S]，並且通過硫與蛋白質的半胱氨酸殘基相連。在鐵硫蛋白中儘管有多個鐵原子的存在，但整個複合物一次只能接受一個電子以及傳遞一個電子，並且也是靠Fe3+ Fe2+狀態的循環變化傳遞電子。
21. 醌(uniquinone UQ)或輔酶Q(coenzyme Q)
輔酶Q是一種脂溶性的分子，含有長長的疏水鏈，由五碳類戊二醇構成。如同黃素蛋白，每一個醌能夠接受和提供兩個電子和質子，部分還原的稱爲半醌，完全還原的稱爲全醌(UQH2)。
22. 氧還電位(oxidation-reduction potentials， redox potentials)
由於不同的還原劑具有不同的電子傳遞電位，而氧化與還原又是偶聯的，如NAD+和NADH.它們的差別主要是電子數量不同，所以二者間就有一個電位差， 即氧還電位。構成氧化還原的成對離子或分子，稱爲氧化還原對，或氧還對(redox pair)。氧還電位在標準條件下測定，即得標準氧化還原電位(standard oxidation reduction potentials， E0')。標準氧化還原電位的值越小，提供電子的能力越強。所謂標準條件是指1M反應濃度、25℃、pH 7.0和1個大氣壓，測得的氧還電位用伏特(V)表示。
23. 呼吸鏈(respiratory chain)
又稱電子傳遞鏈， 是線粒體內膜上一組酶的複合體。其功能是進行電子傳遞，H+的傳遞及氧的利用， 最後產生H2O和ATP.
24. 複合物I( complex I)
複合物I又稱NADH 脫氫酶(NADH dehydrogenase)或NADH-CoQ 還原酶複合物， 功能是催化一對電子從NADH傳遞給CoQ，它是線粒體內膜中最大的蛋白複合物，是跨膜蛋白，也是呼吸鏈中瞭解最少的複合物。哺乳動物的複合物Ⅰ含有42 種不同的亞基，總相對分子質量差不多有1000kDa.其中有7個亞基都是疏水的跨膜蛋白，由線粒體基因編碼。複合物Ⅰ含有黃素蛋白(FMN)和至少6個鐵硫中心(iron-sulfur centers)。一對電子從複合物Ⅰ傳遞時伴隨着4個質子被傳遞到膜間隙。
25. 複合物Ⅱ(complex Ⅱ)
複合物Ⅱ又稱爲琥珀酸脫氫酶(succinate dehydrogenase)或琥珀酸-CoQ 酶複合物，功能是催化電子從琥珀酸傳遞給輔酶Q，由幾個不同的多肽組成，其中有兩個多肽組成琥珀酸脫氫酶，並且是膜結合蛋白。複合物Ⅱ參與的是低能電子傳遞途徑，將琥珀酸的電子經FAD傳給CoQ.複合物Ⅱ傳遞電子時不伴隨氫的傳遞。
26. 複合物Ⅲ(complex Ⅲ)
複合物Ⅲ又稱CoQH2-細胞色素c 還原酶複合物， 總相對分子質量爲250kDa.含1個細胞色素c1、1個細胞色素b(有兩個血紅素基團)、1個鐵硫蛋白，其中細胞色素b由線粒體基因編碼。複合物Ⅲ催化電子從輔酶Q向細胞色素c傳遞，並且每傳遞一對電子，同時傳遞4個H+到膜間隙。
27. 複合物Ⅳ(complex Ⅳ)
複合物Ⅳ又稱細胞色素c氧化酶(cytochrome c oxidase)。總相對分子質量爲200kDa.複合物Ⅳ是以二聚體的形式存在，它的亞基Ⅰ和Ⅱ都含有4個氧化還原中心(redox-active centers)和兩個a型細胞色素(含有1個a、1個a3)和兩個Cu.主要功能是將電子從細胞色素c傳遞給O2 分子， 生成H2O∶4cyt c2+ + O2 + 4H+ → 4cyt c3+ + 2H2O.每傳遞一對電子，要從線粒體基質中攝取4個質子，其中兩個質子用於水的形成，另兩個質子被跨膜轉運到膜間隙。
28. 電化學梯度(electrochemical gradient)
質子跨過內膜向膜間隙的轉運也是一個生電作用 (electrogenesis)，即電壓生成的過程。因爲質子跨膜轉運使得膜間隙積累了大量的質子，建立了質子梯度。由於膜間隙質子梯度的建立， 使內膜兩側發生兩個顯著的變化∶線粒體膜間隙產生大量的正電荷，而線粒體基質產生大量的負電荷，使內膜兩側形成電位差;第二是兩側氫離子濃度的不同因而產生pH梯度(ΔpH)，這兩種梯度合稱爲電化學梯度(electrochemical gradient)。線粒體內膜兩側電化學梯度的建立，能夠形成質子運動力(proton-motive force，Δp)，只要有合適的條件即可轉變成化學能儲存起來。
29. 電化學梯度(electrochemical gradient)
質子跨過內膜向膜間隙的轉運也是一個生電作用 (electrogenesis)，即電壓生成的過程。因爲質子跨膜轉運使得膜間隙積累了大量的質子，建立了質子梯度。由於膜間隙質子梯度的建立， 使內膜兩側發生兩個顯著的變化∶線粒體膜間隙產生大量的正電荷，而線粒體基質產生大量的負電荷，使內膜兩側形成電位差;第二是兩側氫離子濃度的不同因而產生pH梯度(ΔpH)，這兩種梯度合稱爲電化學梯度(electrochemical gradient)。線粒體內膜兩側電化學梯度的建立，能夠形成質子運動力(proton-motive force，Δp)，只要有合適的條件即可轉變成化學能儲存起來。
30. ATP合酶(ATP synthase)
ATP或稱F0F1 複合物(F0F1 complexes)， 該酶在分離狀態下具有ATP水解酶的活性，在結合狀態下具有ATP合酶的活性， 屬F型ATPase.除了線粒體中有ATP合酶外，植物葉綠體的類囊體和好氧細菌都有ATP合酶的同源物，ATP合酶的分子組成和主要特點是：
頭部：頭部即F1， 細菌和線粒體ATP合酶的F1都是水溶性的蛋白，結構相似，由5種多肽(α、β、γ、δ和ε)組成的九聚體(α3β3γδε)，α亞基和β亞基構成一種球形的排列，頭部含有三個催化ATP合成的位點，每個β亞基含有一個。
柄部∶由F1的γ亞基和ε亞基構成柄部，將頭部與基部連接起來。γ亞基穿過頭部作爲頭部旋轉的軸。構成基部的亞基b向外延伸成爲柄部的構成部分。
基部∶基部稱爲F0，是由鑲嵌在線粒體內膜的疏水性蛋白質所組成，由3種不同的亞基組成的十五聚體(1a：2b：12c)。其中c亞基在膜中形成物質運動的環，b亞基穿過柄部將F1固定; a亞基是質子運輸通道，允許質子跨膜運輸。
31. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)
在活細胞中伴隨着呼吸鏈的氧化過程所發生的能量轉換和ATP的形成， 稱爲氧化磷酸化。
32. 化學滲透假說(chemiosmotic coupling hypothesis)
英國生物化學家hell 於1961年提出的解釋釋氧化磷酸化偶聯機理的假說。該學說認爲： 在電子傳遞過程中， 伴隨着質子從線粒體內膜的裏層向外層轉移， 形成跨膜的氫離子梯度，這種勢能驅動了氧化磷酸化反應(提供了動力)， 合成了ATP.這一學說具有大量的實驗證明，得到公認並獲得了1978年諾貝爾獎。化學滲透學說可以很好地說明線粒體內膜中電子傳遞、質子電化學梯度建立、ADP磷酸化的關係。
33. 內共生學說(endosymbiont hypothesis)
關於線粒體起源的一種學說。認爲線粒體來源於細菌，即細菌被真核生物吞噬後，在長期的共生過程中，通過演變，形成了線粒體。該學說認爲：線粒體祖先原線粒體(一種可進行三羧酸循環和電子傳遞的革蘭氏陰性菌) 被原始真核生物吞噬後與宿主間形成共生關係。在共生關係中，對共生體和宿主都有好處：原線粒體可從宿主處獲得更多的營養，而宿主可借用原線粒體具有的氧化分解功能獲得更多的能量。
34. 非內共生學說
又稱細胞內分化學說。認爲線粒體的發生是質膜內陷的結果。有幾種模型，其中Uzzell的模型認爲：在進化的最初階段，原核細胞基因組進行復制，並不伴有細胞分裂，而是在基因組附近的質膜內陷形成雙層膜，將分離的基因組包圍在這些雙層膜的結構中，從而形成結構可能相似的原始的細胞核和線粒體、葉綠體等細胞器。後來在進化的過程中，增強分化，核膜失去了呼吸和光合作用，線粒體成了細胞的呼吸器官，這一學說解釋了核膜的演化漸進的過程。
35. 過氧化物酶體(peroxisome)
過氧化物酶體是由一層單位膜包裹的囊泡， 直徑約爲0.5～1.0μm， 通常比線粒體小。與溶酶體不同，過氧化物酶體不是來自內質網和高爾基體，因此它不屬於內膜系統的膜結合細胞器。過氧化物酶體普遍存在於真核生物的各類細胞中，但在肝細胞和腎細胞中數量特別多。過氧化物酶體的標誌酶是過氧化氫酶，它的作用主要是將過氧化氫水解。H2O2是氧化酶催化的氧化還原反應中產生的細胞毒性物質，氧化酶和過氧化氫酶都存在於過氧化物酶體中，從而對細胞起保護作用。
過氧化物酶體在1954年被發現時， 由於不知道這種顆粒的功能，將它稱爲微體(microbody)。
36. 氧化酶(oxidase)
過氧化物酶體中的主要酶類， 氧化酶約佔過氧化物酶體酶總量的一半， 包括：尿酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶、L-氨基酸氧化酶和L-α-羥基酸氧化酶等。各種氧化酶作用於不同的底物，其共同特徵是氧化底物的同時，將氧還原成過氧化氫：
RH2 + O2 → R + H2O2
37. 過氧化氫酶(catalase)
過氧化氫酶是過氧化物酶體的標誌酶， 約佔過氧化物酶體酶總量的40%.過氧化氫酶的作用是使過氧化氫還原成水： 2H2O2 → O2 + 2H2O
